Florence Dô, conseillère en recherche, et Marc Servant, professeur titulaire à la Faculté de pharmacie de l’Université de Montréal, avec Sylvain Meloche, chercheur principal à l’Institut de recherche en immunologie et en cancérologie (IRIC), publient dans Bio-protocol une méthode permettant d’étudier plus directement l’action des enzymes de déubiquitination sur leurs protéines cibles.
Ces enzymes participent à la régulation des protéines à l’intérieur des cellules. Déterminer exactement sur quelles protéines elles agissent et surtout démontrer cette action directe reste toutefois complexe.
Le protocole développé par l’équipe permet d’étudier cette relation dans des conditions qui préservent certaines modifications naturelles des protéines. Pour en démontrer l’efficacité, les chercheurs se sont intéressés à USP17 et à la β-caténine, une protéine dont la dérégulation est notamment associée au cancer colorectal.
Cette méthode s’inscrit dans la continuité de travaux ayant montré qu’USP17 contribue à stabiliser la β-caténine et favorise ainsi des mécanismes associés à la croissance tumorale.
Mais sa portée dépasse ce cas précis. Le protocole pourra aussi servir à étudier d’autres enzymes de déubiquitination et leurs protéines cibles. Un possibilité qui offre ainsi à la communauté scientifique un nouvel outil pour explorer différents mécanismes cellulaires.
En donnant aux chercheurs une façon plus directe d’observer ces interactions, cette méthode pourrait contribuer à mieux comprendre certains mécanismes moléculaires impliqués dans le cancer et d’autres maladies.